Четвертичная структура белка это

Четвертичная структура белка это

Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру. К ним относятся миоглобин — белок мышечной ткани, участвующий в связывании кислорода, ряд ферментов (лизоцим, пепсин, трипсин и т. д.). Однако некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка. Такой белок с четвертичной структурой называется олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой — протомерами или субъединицами (рис. 4).

При четвертичном уровне организации белки сохраняют основную конфигурацию третичной структуры (глобулярную или фибриллярную). Например, гемоглобин — белок, имеющий четвертичную структуру, состоит из четырех субъединиц. Каждая из субъединиц — глобулярный белок и в целом гемоглобин тоже имеет глобулярную конфигурацию. Белки волос и шерсти — кератины, относящиеся по третичной структуре к фибриллярным белкам, имеют фибриллярную конформацию и четвертичную структуру.

Стабилизация четвертичной структуры белков. Все белки, у которых обнаружена четвертичная структура, выделены в виде индивидуальных макромолекул, не распадающихся на субъединицы. Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков, поскольку при формировании третичной структуры каждой из полипептидных цепей боковые радикалы неполярных аминокислот (составляющих большую часть всех протеиногенных аминокислот) спрятаны внутри субъединицы. Между их полярными группами образуются многочисленные ионные (солевые), водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные связи, которые прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Применение веществ, разрывающих водородные связи, или веществ, восстанавливающих дисульфидные мостики, вызывает дезагрегацию протомеров и разрушение четвертичной структуры белка. В табл. 1 суммированы данные о связях, стабилизирующих разные уровни организации белковой молекулы

Физические свойства

Белки в твердом состоянии белого цвета, а в растворе бесцветны, если только они не несут какой-нибудь хромофорной (окрашенной) группы, как, например, гемоглобин. Растворимость в воде у разных белков сильно варьирует. Она изменяется также в зависимости от рН и от концентрации солей в растворе, так что можно подобрать условия, при которых один какой-нибудь белок будет избирательно осаждаться в присутствии других белков. Этот метод «высаливания» широко используется для выделения и очистки белков. Очищенный белок часто выпадает в осадок из раствора в виде кристаллов.

В сравнении с другими соединениями молекулярная масса белков очень велика – от нескольких тысяч до многих миллионов дальтон. Поэтому при ультрацентрифугировании белки осаждаются, и притом с разной скоростью. Благодаря присутствию в молекулах белков положительно и отрицательно заряженных групп они движутся с разной скоростью и в электрическом поле. На этом основан электрофорез – метод, применяемый для выделения индивидуальных белков из сложных смесей. Очистку белков проводят и методом хроматографии.

Денатурация – разрушение вторичной, третичной структуры белка под действием различных факторов: температура, действие кислот, солей тяжёлых металлов, спиртов и т.д.

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит измене- ние вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следователь- но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: сни- жается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая актив-ность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.

Белок + Н2О → смесь аминокислот

Функции белков в природе:

· структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

· двигательные (актин, миозин);

· запасные (казеин, яичный альбумин);

· защитные (иммуноглобулины) и т.д.

Читайте также:  Объем разового приема пищи

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание бел- ка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности бел- ковой макромолекулы гидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), амин- ные (NH2) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидрат- ная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектричес- кой точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяют- ся, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этило- вого спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность ме- няется.

Процесс пенообразования–это способность белков образовывать высококонцент- рированные системы «жидкость–газ»,называемые пенами. Устойчивость пены, в ко- торой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от кон- цнтрации,но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко исполь- зуются в кондитерской промышленности(пастила, зефир, суфле).Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

· Ксантопротеиновая–происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождаю- щеееся появлением желтой окраски;

· Биуретовая – происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово–синей окраски;

· при нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок, который содержит серу.

Для удовлетворения потребностей организма существенным является не только количество, но и качество белков в пище. Различные белки отличаются друг от друга процентным содержанием аминокислот. В зависимости от аминокислотного состава, организму требуется одного белка больше, а другого меньше. В этом смысле можно говорить о различной биологической ценности белков. Биологическая ценность белка определяется также степенью усвоения его организмом. Белки, находящиеся в продуктах питания, потребляемых человеком, содержат в тех или иных количествах все аминокислоты. Изучение азотистого обмена у взрослых людей позволило сделать вывод, что для удовлетворительного самочувствия необходимо восемь незаменимых аминокислот и источники азота.
Но установленные «оптимальные уровни» аминокислот в питании человека не являются постоянными при любых условиях. Они могут значительно возрастать, причем неравномерно для различных аминокислот, при некоторых физиологических или патологических состояниях. Если пища, состоящая из разных продуктов, содержит неполноценные белки с различным составом аминокислот, дополняющих одна другую, то в результате из нескольких продуктов с неполноценными белками мы получаем пищу с белковым составом, соответствующим требованиям организма. В таблице приводится содержание белков в разных продуктах.

Список используемой литературы:

1. Баранова Т. А. Правильное питание. ? М.: Интербук, 1991

1. Гауровиц Ф. "Химия и функции белков", издательство "Мир", Москва 1965 г.

2. Малая мед. Энциклопедия, Том 1, стр. 899-910.

3. С.А.Пузаков. "Химия", М. "Медицина", 1995г.

Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; Нарушение авторского права страницы

Под четвертичной структурой понимают структуру белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей. Каждая из этих цепей имеет свою завершенную пространственную структуру и называется субъединицей белка с четвертичной структурой. Белок при таком объединении нескольких цепей приобретает новую функцию.

Рис.1.32. Уровни структурной организации белковой молекулы

Связи, которые имеются между субъединицами, как правило, нековалентные (силы гидрофобного взаимодействия, ионные, водородные), хотя в ряде белков (например, белки плазмы крови) субъединицы соединены ковалентными дисульфидными мостиками. Создание белков с четвертичной структурной организацией позволило Природе расширить свои возможности в области качественного разнообразия белков при незначительном увеличении количества генетического материала. Например, фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ), состоящий из 4-х субъединиц, формируется из 2-х генетически детерминированных полипептидных цепей H и M. Их разные комбинации (HHHH,HHHM,HHMM,HMMM,MMMM) позволяют существовать в организме 5 ферментам ЛДГ, катализирующих одинаковую реакцию в разных органах и тканях: ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5. Такие белки с одинаковыми функциями, но отличающимися физико-химическими свойствами получили название изопротеинов.

Читайте также:  Большие обвисшие сиси

Слабое взаимодействие между отдельными частями белкой молекулы дает ей некоторую свободу к изменениям пространственной структуры. Мы уже указывали, что расположение атомов или групп атомов молекулы органического вещества, обусловленное возможностями вращения их вокруг ковалентных связей, получило название конформации. Изменение конформации белковой молекулы лежит в основе ее биологической активности.

Уникальная пространственная структура каждой белковой молекулы и ее возможности в определенных пределах изменять эту структуру придают белкам способность выполнять многочисленные специфические функции. Главный принцип, лежащий в основе этой специфичности, это принцип комплементарности или пространственной дополнительности между определенным участком белковой молекулы (активным участком) и молекулой или участком молекулы (лигандом), с которой реагирует этот белок. Активные участки белковых молекул образуются на поверхности в "карманах", "расщелинах". При этом если для функции необходимы гидрофобные радикалы аминокислот, то они, упрятанные от воды в глубине белковой молекулы, становятся доступными благодаря изменению её конформации. В таком случае говорят о кооперативном эффекте, который образно можно представить на модели "рука — перчатка".

Лигандами могут быть самые разные по химической природе вещества: белки, углеводы, липиды, неорганические вещества и т.д. Примерами такого специфического белок-лиганд взаимодействия являются взаимодействие между ферментом и субстратом, антителом и антигеном, рецептором и гормоном и т.д.

Учитывая важность конформационных изменений для выполнения белками их функций, становится понятным, что в регуляции их функциональной активности важная роль отводится факторам, влияющим на конформацию белка. Такими факторами могут быть изменения pH, температуры, которые в равной мере влияют на все белки и могут быть названы неспецифическими факторами регуляции. С другой стороны, это могут быть специфически взаимодействующие с белками вещества и тогда говорят о специфических факторах регуляции. Последние создают неограниченные возможности в специфической регуляции процессами жизнедеятельности.

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а неко-валентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигоме-ром (или мультимером). Олигомерные белки чаще построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами – от нескольких тысяч до сотен тысяч. В частности, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых α- и двух β-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. На рис. 1.23 представлена структура молекулы гемоглобина, а на рис. 1.24 хорошо видно, что молекула гемоглобина содержит четыре полипептидные цепи, каждая из которых окружает группу гема – пигмента, придающего крови ее характерный красный цвет (см. главу 2).

Читайте также:  Витамины для лечения ногтей

Рис. 1.23. Олигомерная молекула гемоглобина (красные диски – группы гема).

В определенных условиях (присутствие солей, 8М мочевины или резкие изменения рН) молекула гемоглобина обратимо диссоциирует на две α-и две β-цепи. Эта диссоциация обусловлена разрывом водородных связей. После удаления солей или мочевины происходит автоматическая ассоциация исходной молекулы гемоглобина (рис. 1.25).

Классическим примером олигомерной молекулы, или надмолекулярной структуры, является вирус табачной мозаики, представляющий собой гигантскую молекулу с мол. м. около 40•10 6 . Он состоит из одной молекулы РНК (см. главу 3) и 2130 белковых субъединиц, масса каждой из которых составляет 17500. Длина вируса примерно 300 нм, ширина – около 17 нм. РНК вируса имеет спиралеобразную форму. Вокруг РНК нанизаны белковые частицы, образующие гигантскую надмолекулярную спиральную структуру, в которой насчитывается около 130 витков (рис. 1.26). Удивительной особенностью вируса является то, что после разъединения соответствующими приемами (добавление детергента) РНК и белковых субъединиц и последующего их смешивания (с предварительным удалением детергента) наблюдаются полная регенерация четвертичной структуры, восстановление всех физических параметров и биологических функций (инфектив-ная способность вируса). Подобная точность процесса спонтанной самосборки вируса обеспечивается, вероятнее всего, информацией, содержащейся в первичной структуре молекулы РНК и белковых субъединиц. Таким образом, последовательность аминокислот содержит в себе информацию, которая реализуется на всех уровнях структурной организации белков.

Рис. 1.24. Модель гемоглобина (по Перутцу).

α-Цепи светлые; β-цепи темные; группы гема красные.

Многие ферменты также обладают четвертичной структурой, например фосфорилаза а, состоящая из двух идентичных субъединиц, в каждой из которых по две пептидные цепи. Вся молекула фосфорилазы а, таким образом, представляет собой тетрамер. Отдельные субъединицы чаще всего не обладают каталитической активностью; вообще регуляторные ферменты (см. главу 4) имеют четвертичную олигомерную структуру. Они наделены функцией обеспечения в клетке требуемых скоростей химических реакций.

Рис. 1.26. Самосборка вируса табачной мозаики.

Наиболее изученным олигомерным ферментом является лактатдегидро-геназа (она катализирует обратимое превращение пировиноградной кислоты в молочную), содержащая два типа полипептидных цепей: Н – сердечный тип (от англ. heart – сердце) и М – мышечный тип (от англ. muscle – мышца) – и состоящая из 4 субъединиц. Этот фермент благодаря различным сочетаниям субъединиц может существовать в 5 формах. Такие ферменты получили название изоферментов, или, в соответствии с новой классификацией, множественных форм ферментов (см. главу 4).

К настоящему времени субъединичная структура обнаружена у нескольких сотен белков. Однако только для немногих белков, в том числе для молекулы гемоглобина, методом рентгеноструктурного анализа расшифрована четвертичная структура . Основными силами, стабилизирующими четвертичную структуру, являются нековалентные связи между контактными площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по типу комплементарности – универсальному принципу, свойственному живой природе. Структура белка после его синтеза в рибосоме может частично подвергаться модификации (посттрансляционный процессинг): например, при превращении предшественников ряда ферментов или гормонов (инсулин).

Таким образом, имеются все основания для подтверждения мнения о существовании 4 уровней структурной организации белков. Более того, каждый индивидуальный белок характеризуется уникальной структурой, обеспечивающей уникальность его функций. Поэтому выяснение структуры разнообразных белков может служить ключом к познанию природы живых систем и соответственно сущности жизни. На этом пути научного поиска могут быть решены также многие проблемы наследственных заболеваний человека, в основе которых лежат дефекты структуры и биосинтеза белков.

Некоторые исследователи склонны рассматривать, и не без основания, существование пятого уровня структурной организации белков. Речь идет о полифункциональных макромолекулярных комплексах, или ассоциатах из разных ферментов, получивших название метаболических олигомеров, или метаболонов, и катализирующих весь путь превращений субстрата (синте-тазы высших жирных кислот, пируватдегидрогеназный комплекс, дыхательная цепь).

Ссылка на основную публикацию
Adblock detector