Фат это биохимия

Фат это биохимия

1 .НИКОТИНЗАВИСИМЫЕ ДГ, т.е. содержащие КОФЕРМЕНТЫ — НАД, НАДФ

2.ФЛАВИНЗАВИСИМЫЕ ДГ, т.е. содержащие КОФЕРМЕНТЫ — ФМН, ФАД.

4.ЦИТОХРОМЫ: в, с, c1., а, а3.

Почти все эти компоненты, за исключением первого, встроены во внутреннюю мембрану МИТОХОНДРИЙ.

ФАД и ФМН-зависимые дегидрогеназы содержат в качестве кофермента фосфорный эфир витамина В2 (ФАД).

СТРОЕНИЕ КОМПОНЕНТОВ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ.

1 .В НАД и НАДФ рабочей частью является витамин РР — НИКОТИНАМИД.

НАД*2Н + 2е = НАДН+Н

2.В ФАД и ФМН рабочей частью является ФЛАВИИ (компонент витамина В2)

3.УБИХИНОН легко переходит в восстановленную форму KOQ +2Н +2е =KOQ*H2

4.ЦИТОХРОМЫ — это ГЕТЕРОПРОТЕИНЫ. Их белковой частью является ГЕМ. Белки хромопротеиды, способные присоединять электроны, благодаря наличию в своем составе в качестве простетических групп железопорфиринов. Они принимают электрон от вещества, являющегося немного боле сильным восстановителем, и передают его более сильному окислителю.

Цитохромы электронтранспортной цепи. Их функционирование. Образование воды как конечного продукта обмена.

ЦИТОХРОМЫ — это ГЕТЕРОПРОТЕИНЫ. Их белковой частью является ГЕМ, структура которого представляет собой 4 ПИРРОЛЬНЫХ кольца и атом железа, который легко меняет валентность. Также могут включать медь.

20. Пути синтеза атф. Субстратное фосфорилирование (примеры). Молекулярные механизмы окислительного фосфорилирования (теория Митчелла). Разобщение окисления и фосфорилирования.

Процесс образования АТФ в дыхательной цепи – окислительное фосфорилирование. За счет энергии транспорта электронов в ДЦ из АДФ и неорганического фосфата образуется АТФ. Субстратное фосфорилирование – процесс синтеза АТФ из АДФ и фосфата за счет энергии окисленного субстрата в цитоплазме клетки. Примером субстратного фосфорилирования могут служить реакции:

Основные положения теории Митчела:

1.Мембрана митохондрий не проницаема для протонов.

2.Образуется протонный потенциал в процессе транспорта электронов и протонов.

3.Обратный транспорт протонов в матрикс сопряжен с образованием атф.

Процесс транспорта электронов происходит во внутренней мембране. Протоны переносятся в межмембранное пространство, а электроны продвигаются по дыхательной цепи. Внутренняя мембрана со стороны матрикса заряжается отрицательно, а со стороны межмембранного пространства — положительно. Во время дыхания создается ЭЛЕКТРО-ХИМИЧЕСКИЙ градиент; концентрационный и разности потенциалов. Электрический и концентрационный градиент составляет ПРОТОНДВИЖУЩУЮ силу, которая дает силу для синтеза АТФ. На определенных участках внутренней мембраны есть протонные каналы. Протоны могут проходить обратно в матрицу, при этом образующаяся энергия идёт на синтез АТФ.

Читайте также:  Slim bar батончик с l карнитином

Разобщение дыхания и фосфорилирования

Некоторые химические вещества (протонофоры) могут переносить протоны или другие ионы (ионофоры) из межмембранного пространства через мембрану в матрикс, минуя протонные каналы АТФ-синтазы. В результате этого исчезает электрохимический потенциал и прекращается синтез АТФ. Это разобщение дыхания и фосфорилирования. В результате разобщения количество АТФ снижается, а АДФ увеличивается. Разобщители — липофильные вещества, легко проходящие через липидный слой мембраны. Это 2,4-динитрофенол, присоединяющий протон в межмембранном пространстве и перенося его в матрикс.

флавинадениндинуклеотид — флавинадениндинуклеотид … Орфографический словарь-справочник

ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД — (ФАД) органическое соединение, производное витамина В2 (рибофлавина); небелковая часть (кофермент) ряда ферментов дегидрогеназ, катализирующих окислительно восстановительные реакции в организме … Большой Энциклопедический словарь

ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД — ФАД, рибофлавин 5 аденозиндифосфат, кофермент мн. флавинзависимых дегидрогеназ, широко распространённых в живых организмах. Молекула Ф. состоит из аденозин 5 фосфата и ФМН. Содержащие Ф. флавопротеиды входят в состав дыхат. цепи. Осн. функция Ф.… … Биологический энциклопедический словарь

флавинадениндинуклеотид — сущ., кол во синонимов: 2 • кофермент (14) • фад (2) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 … Словарь синонимов

флавинадениндинуклеотид — Кофермент, кофактор группы ферментов (d–аминокислотная оксидаза, глюкозооксидаза и ксантиноксидаза) [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Тематики биотехнологии EN flavin adenine dinucleotide … Справочник технического переводчика

Флавинадениндинуклеотид — рибофлавин 51 аденозиндифосфат, небелковый компонент (кофермент) большинства ферментов флавопротеидов (См. Флавопротеиды), присутствующих во всех живых клетках; производное Рибофлавина (витамина B2). Участвует в… … Большая советская энциклопедия

флавинадениндинуклеотид — (ФАД), органическое соединение, производное витамина В2 (рибофлавина); небелковая часть (кофермент) ряда ферментов дегидрогеназ, катализирующих окислительно восстановительные реакции в организме. * * * ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД… … Энциклопедический словарь

флавинадениндинуклеотид — flavinadenindinukleotidas statusas T sritis chemija apibrėžtis Kofermentas. santrumpa( os) FAD atitikmenys: angl. flavin adenine dinucleotide; flavine adenine dinucleotide rus. флавинадениндинуклеотид … Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

Читайте также:  Диета при лечении дисбактериоза

флавинадениндинуклеотид — (ФАД) кофермент многих оксидоредуктаз, представляющий собой производное рибофлавина (витамина В2), содержащее два остатка фосфорной кислоты … Большой медицинский словарь

ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД — (ФАД), органич. соединение, производное витамина В2 (рибофлавина); небелковая часть (кофермент) ряда ферментов дегидрогеназ, катализирующих окислит. восстановит. реакции в организме … Естествознание. Энциклопедический словарь

Активность различных клеток под влиянием ФАТ связана прежде всего с наличием высокоспецифичных ФАТ-рецепторов.

Существование ФАТ-специфичных рецепторов в тромбоцитах доказано на основании следующих данных:

а) в интактных тромбоцитах и плазматических мембранах тромбоцитов существуют высокоспецифичные места связывания ФАТ;

б) сродство различных аналогов ФАТ к местам связывания ФАТ находится в прямой зависимости с их способностью индуцировать агрегацию тромбоцитов;

в) антагонисты ФАТ способны ингибировать специфичное связывание ФАТ с тромбоцитами и ФАТ-индуцируемую активность тромбоцитов, причем в обоих случаях кривые доза-эффект были параллельны друг другу.

В тромбоцитах кролика содержится 150-400 ФАТ-рецепторов на 1 тромбоцит, для которых Kd составляет 0,5 нМ [ Siess, W. (1989) ].

В тромбоцитах человека существует один класс рецепторов к ФАТ с Кd = 0,3-3 нМ, количество которых по разным данным варьирует от 85 до 1400 на 1 тромбоцит [ Siess, W. (1989) ].

ФАТ является одним из наиболее сильных известных агонистов, вызывающих активацию тромбоцитов. Так, например, тромбоциты кролика активируются уже при концентрации ФАТ 1 пМ [ Siess, W. (1989) ], а тромбоциты человека активируются в интервале концентрации 1-10 нМ [ Siess, W. (1989) ]. Сродство ФАТ-рецепторов (Kd = 1-3 нМ) к ФАТ находится в том же интервале концентраций ФАТ (1-10 нМ), при котором наблюдаются изменение формы тромбоцитов и первичная монофазная агрегация.

Связывание ФАТ интактными тромбоцитами не зависит от присутствия внеклеточного Са 2+ [ Kloprogge, E., and Akkerman, J.W.N. (1984) ], тогда как связывание ФАТ ФАТ-рецепторами в мембранах тромбоцитов увеличивается в 8-10 раз в присутствии ионов Mg 2+ , Са 2+ , Мn 2+ [ Siess, W. (1989) ].

Читайте также:  Часы определяющие фазы сна

В то же время ионы Zn 2+ предотвращают специфичное связывание ФАТ [ Hwang, S.B., Lee, C.S.C.,ea., (1983) ] и процессы активации тромбоцитов под влиянием ФАТ [ Nunez, D., Kumar, R.,ea., (1989) ].

Ионы Na + и GTP специфично понижают сродство ФАТ-рецептора к ФАТ. Предполагают, что ФАТ-рецепторы в присутствии ионов Mg 2+ могут существовать в высокоаффинном состоянии, а в присутствии ионов Na + — в низкоаффинном состоянии [ Siess, W. (1989) ].

Известно явление понижения чувствительности ФАТ-рецепторов, при котором тромбоциты, подвергнутые кратковременному (2-3 мин) действию низких концентраций, становятся не восприимчивыми к последующему действию более высоких концентраций ФАТ [ Siess, W. (1989) ]. Это явление не устраняется в результате обработки тромбоцитов 0,5%-ным раствором БСА, который удаляет поверхностно-связанный ФАТ [ Siess, W. (1989) ]. Полагают, что понижение чувствительности тромбоцитов к ФАТ обусловлено снижением сродства или числа мест связывания .

Ссылка на основную публикацию
Adblock detector